Encefalopatía espongiforme transmisible para niños
Datos para niños Encefalopatía espongiforme transmisible |
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| Especialidad | infectología | |
Las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET), también llamadas enfermedades priónicas, son un grupo de enfermedades que afectan el cerebro y el sistema nervioso. Estas enfermedades avanzan con el tiempo y pueden afectar a muchos animales, incluyendo a los humanos. La teoría más aceptada dice que son causadas por unas proteínas especiales llamadas priones.
Las EET en humanos incluyen:
- Kuru
- Enfermedad de Creutzfeldt-Jacob
- Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker
- Insomnio familiar fatal
En animales, algunas EET son:
- Encefalopatía espongiforme bovina (conocida como "enfermedad de las vacas locas")
- Enfermedad de desgaste crónico
- Tembladera
Cuando estas enfermedades atacan, las habilidades físicas y mentales de la persona o animal empeoran. El cerebro desarrolla muchos pequeños agujeros, lo que le da una apariencia de esponja. Por eso se usa el término "espongiforme". Esto causa problemas en el funcionamiento del cerebro, como cambios en la memoria, en la personalidad y dificultades para moverse.
A diferencia de otras enfermedades que son causadas por microorganismos como bacterias o virus, se cree que las EET son causadas por un tipo de proteína llamada priones. Estas proteínas priónicas se deforman y causan daño al cerebro. Las EET son únicas porque pueden aparecer por diferentes razones: pueden ser genéticas (heredadas), esporádicas (sin causa aparente) o infecciosas. La infección puede ocurrir al consumir alimentos contaminados o por contacto con fluidos de un animal o persona infectada.
La mayoría de las EET aparecen de forma esporádica en animales. Las EET que se heredan ocurren en animales que tienen un cambio en el gen que produce la proteína priónica. La transmisión también puede ocurrir cuando animales sanos comen tejido de animales infectados. Por ejemplo, la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) se propagó en el ganado porque se les alimentaba con restos procesados de otros animales, una práctica que ahora está prohibida en muchos países.
Los priones no se transmiten por el aire ni por contacto casual. Sin embargo, pueden pasar de un ser vivo a otro a través del contacto con tejido infectado, fluidos corporales o instrumentos médicos contaminados. Los métodos normales de esterilización, como las altas temperaturas, no logran eliminar a los priones.
Contenido
Tipos de Encefalopatías Espongiformes
Las encefalopatías espongiformes se clasifican según el animal que afectan y el tipo de prion involucrado.
EET en Animales
- Tembladera: Afecta a ovejas y cabras.
- Encefalopatía transmisible del visón (TME): Afecta al visón.
- Caquexia crónica del venado y alce (CWD): Afecta a wapitis, venados cola blanca, venados bura y ciervos rojos.
- Encefalopatía espongiforme bovina (BSE): Conocida como "enfermedad de la vaca loca", afecta al Ganado.
- Encefalopatía espongiforme felina (FSE): Afecta a Gatos.
- Encefalopatía de ungulados exóticos (EUE): Afecta a nialas y grandes kudús.
EET en Humanos
- Kuru: Se observó en humanos.
- Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD): También afecta a humanos. Existe una nueva variante (vCJD o nvCJD) relacionada con la encefalopatía espongiforme bovina.
- Síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS): Una enfermedad que afecta a humanos.
- Insomnio familiar fatal (FFI): Otra enfermedad que afecta a humanos.
Historia de las EET
En el siglo V a.C., Hipócrates describió una enfermedad similar a las EET en el ganado y las ovejas. También creía que podía afectar a los humanos. En 1755, la enfermedad de la tembladera ya se discutía en el Reino Unido. Aunque al principio se pensaba que se debía a la reproducción entre animales de la misma familia, más tarde se descubrió que era contagiosa.
La EET fue descrita por primera vez en humanos por Alfons Maria Jakob en 1921. El científico Daniel Carleton Gajdusek descubrió que el kuru se transmitía por ciertas prácticas culturales. Esto, junto con el hallazgo de lesiones cerebrales similares a las de la tembladera, sugirió que las EET eran infecciosas.
Más tarde, Stanley B. Prusiner demostró que una proteína, el prion, era la que transmitía la enfermedad. Esto fue un gran cambio en la forma de entender estas enfermedades. En 1988, se describió la encefalopatía espongiforme en vacas. La rápida propagación de la encefalopatía espongiforme bovina en el Reino Unido aumentó el temor de que se transmitiera a los humanos. Esto se confirmó con el descubrimiento de una nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (nvCJD) en personas que habían estado expuestas a la EEB.
¿Cómo Afectan las EET al Cuerpo?
El daño causado por las enfermedades priónicas en el tejido cerebral se caracteriza por varios aspectos. El cerebro adquiere una forma de esponja, se pierden neuronas (células nerviosas), y se forman unas acumulaciones llamadas placas de amiloide. Estas características son comunes tanto en las enfermedades priónicas humanas como en las de animales.
Los síntomas en humanos pueden variar, pero a menudo incluyen cambios de personalidad, problemas de ánimo como depresión, falta de coordinación y dificultad para caminar (ataxia). Los pacientes también pueden tener movimientos musculares involuntarios (mioclono), sensaciones extrañas, problemas para dormir (insomnia), confusión o dificultades de memoria. En las etapas avanzadas, los pacientes sufren un deterioro mental (demencia) y pierden la capacidad de moverse o hablar.
Los priones son más infecciosos cuando hay contacto directo con el tejido afectado. Por ejemplo, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob se ha transmitido a pacientes que recibieron inyecciones de hormonas de crecimiento de cadáveres humanos o a través de instrumentos quirúrgicos contaminados. Esto ocurre porque los priones pueden sobrevivir a los métodos de esterilización comunes.
También se cree que comer animales infectados puede causar una lenta acumulación de priones en el cuerpo. Un ejemplo es el kuru, que se propagó en una población de Papúa Nueva Guinea en el siglo XX debido a ciertas prácticas culturales. Actualmente, las leyes en muchos países prohíben el uso de proteínas de rumiantes para alimentar a otros rumiantes. Esto ayuda a prevenir la propagación de enfermedades priónicas en el ganado.
Es importante saber que no todas las enfermedades del cerebro son causadas por priones. Por ejemplo, la leucoencefalopatía multifocal progresiva es causada por un virus, y la enfermedad de Krabbe es por una deficiencia de una enzima. Debido a la gran variedad de síntomas, una enfermedad priónica no puede diagnosticarse solo por los síntomas del paciente.
La Genética de las EET
Las mutaciones (cambios) en el gen llamado PRNP pueden causar estas enfermedades. Las formas familiares de las enfermedades priónicas son causadas por mutaciones heredadas en este gen. Sin embargo, la mayoría de los casos de enfermedades priónicas aparecen de forma esporádica, es decir, en personas sin una causa aparente o mutación conocida. En raras ocasiones, las enfermedades priónicas también pueden transmitirse por la exposición a tejidos o materiales biológicos contaminados.
El gen PRNP contiene las instrucciones para producir una proteína llamada proteína priónica (PrP). Normalmente, esta proteína ayuda a transportar cobre a las células y a proteger las células del cerebro, además de ayudar en su comunicación. Las mutaciones en este gen hacen que la célula produzca una proteína anormal, conocida como PrPSc. Esta proteína anormal se acumula en el cerebro, dañando las células nerviosas y causando los síntomas de la enfermedad.
Las formas familiares de las enfermedades priónicas se heredan de forma autosómica dominante. Esto significa que una sola copia del gen alterado en cada célula es suficiente para causar la enfermedad. En la mayoría de los casos, la persona afectada hereda esta copia del gen de uno de sus padres.
¿Cómo se Propagan las EET?
Estas enfermedades en humanos son muy raras, afectando a aproximadamente una persona de cada millón al año en todo el mundo. Sin embargo, las encefalopatías espongiformes transmisibles pueden propagarse rápidamente, como se vio con el brote de encefalopatía espongiforme bovina en el Reino Unido en las décadas de 1980 y 1990. Es difícil seguir la pista de cómo se propagan estas enfermedades porque es complicado identificar las diferentes "cepas" o tipos de la enfermedad.
Investigación y Posibles Soluciones
Un gran desafío es diagnosticar las enfermedades priónicas, como la EEB y la CJD. Tienen un tiempo de incubación muy largo, que puede ir de meses a décadas, y durante este tiempo no muestran síntomas. Hasta ahora, la única forma confiable de detectar la presencia de PrPSc es examinando el cerebro después de una autopsia. Aunque los priones se acumulan en la sangre y la orina, lo hacen en concentraciones muy bajas.
En 2010, un grupo de investigadores en Nueva York logró detectar la presencia de PrPSc incluso en cantidades muy pequeñas en el tejido cerebral. Este método combina una técnica de amplificación con una nueva tecnología que usa fibra óptica y anticuerpos especiales. Los investigadores también probaron este método en muestras de sangre de ovejas antes de que mostraran síntomas de tembladera. Esto demostró que se podían detectar los priones en la sangre mucho antes de que aparecieran los primeros signos de la enfermedad.
Investigaciones recientes de la Universidad de Toronto y Caprion Pharmaceuticals han descubierto una forma que podría llevar a un diagnóstico más rápido, una vacuna e incluso un tratamiento para las enfermedades priónicas. Han notado que las proteínas mal plegadas que causan la enfermedad tienen una parte expuesta que no se encuentra en las proteínas normales. Han creado anticuerpos que reconocen esta parte, lo que podría estimular al sistema inmune a atacar solo a las proteínas dañinas, dejando intactas las normales.
Otras ideas incluyen el uso de secuencias de péptidos (pequeñas cadenas de proteínas) diseñadas para evitar que los priones se acumulen. También se está investigando la terapia génica, que busca desactivar el gen que produce la proteína prionica dañina.
Véase también
En inglés: Prion disease Facts for Kids
