Hélice alfa para niños
Las hélices alfa son una de las formas más comunes en que se organizan las proteínas, que son como los "ladrillos" de la vida. Imagina una escalera de caracol: así se ve una hélice alfa. Esta forma especial se mantiene gracias a unos enlaces muy pequeños llamados puentes de hidrógeno. Estos puentes se forman entre partes específicas de los aminoácidos, que son las unidades que forman las proteínas.
Los aminoácidos tienen unas "ramas" llamadas grupos R. En la hélice alfa, estas ramas se extienden hacia afuera, como los peldaños de la escalera que sobresalen. Esta estructura es especial porque tiene una parte que "le gusta" el agua (hidrofílica) y otra que "no le gusta" (hidrófoba). Esto hace que la hélice se enrolle de una manera que la parte que no le gusta el agua quede protegida.
La idea de la hélice alfa fue propuesta por primera vez en 1953 por científicos como Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson. Ellos se basaron en lo que ya se sabía sobre la forma de los aminoácidos y en las predicciones de Pauling sobre cómo se unen los aminoácidos.
Contenido
¿Cómo se forma una hélice alfa?
La estructura de la hélice
Los aminoácidos en una hélice alfa se organizan como una espiral que gira hacia la derecha, como un tornillo normal. Por cada vuelta completa de la hélice, hay aproximadamente 3.6 aminoácidos. Cada aminoácido hace que la hélice gire unos 100 grados. La distancia entre el centro de dos aminoácidos seguidos es muy pequeña, de solo 1.5 Ångstroms (una medida muy, muy pequeña).
La hélice está muy compacta, casi sin espacio vacío dentro. Todas las "ramas" de los aminoácidos (los grupos R) apuntan hacia el exterior de la hélice.
Los puentes de hidrógeno: la clave de la estabilidad
La estabilidad de la hélice alfa se debe a los puentes de hidrógeno. El grupo N-H de un aminoácido se une con el grupo C=O de otro aminoácido que está cuatro posiciones más adelante en la cadena. Esto significa que cada aminoácido en el centro de la hélice forma dos puentes de hidrógeno. En total, hay 7 puentes de hidrógeno por cada vuelta de la hélice, lo que la hace muy fuerte y estable.
¿Qué hace que una hélice alfa sea estable?
Estabilidad en los extremos
Los primeros y los últimos cuatro aminoácidos de una hélice alfa no pueden formar tantos puentes de hidrógeno como los del centro. Por eso, la parte central de la hélice suele ser más estable que sus extremos. Para compensar esto, los aminoácidos en los extremos suelen ser de un tipo que puede formar puentes de hidrógeno con sus propias "ramas" o con las de otros aminoácidos cercanos.
Cargas eléctricas y alineación
En una hélice alfa, las pequeñas cargas eléctricas de todos los aminoácidos se alinean. Esto crea una carga positiva en un extremo de la hélice (llamado N-terminal) y una carga negativa en el otro extremo (C-terminal).
Si en la hélice hay aminoácidos con cargas iguales muy cerca o que son muy grandes, pueden desestabilizar la estructura.
Aminoácidos que pueden romper la hélice
Algunos aminoácidos pueden "romper" o desestabilizar la forma de la hélice. Uno de ellos es la prolina. La prolina no tiene un átomo de hidrógeno en el lugar correcto para formar un puente de hidrógeno con el aminoácido que está cuatro posiciones más adelante. Además, su forma puede causar problemas de espacio que tienden a doblar o romper la hélice en ese punto.
La glicina es otro aminoácido especial. Como su "rama" es muy pequeña (solo un átomo de hidrógeno), da mucha flexibilidad. Por eso, la glicina a menudo se encuentra en los puntos donde la hélice se dobla o termina.
Los "gorros" de la hélice
Al primer aminoácido en el extremo N-terminal de una hélice se le llama N-cap (gorro N). Al último aminoácido en el extremo C-terminal se le llama C-cap (gorro C).
En el N-cap, suelen aparecer aminoácidos con carga negativa o sin carga, como la asparagina o el ácido glutámico. Esto ayuda a compensar la falta de puentes de hidrógeno en ese extremo y la carga negativa del aminoácido puede interactuar con la carga positiva del extremo N-terminal de la hélice.
En el C-cap, son comunes la glicina y la prolina, que pueden ayudar a terminar la hélice. También pueden aparecer aminoácidos con carga positiva, como la lisina, cuya carga positiva interactúa con la carga negativa del extremo C-terminal de la hélice.
Las cadenas de aminoácidos muy cortas generalmente no pueden formar hélices alfa, porque el esfuerzo de plegarse en esa forma es demasiado grande.
¿Por qué son importantes las hélices alfa?
Las hélices alfa no solo son la estructura más común en las proteínas, sino que también son muy importantes para que las proteínas se unan al ADN. Por ejemplo, se encuentran en estructuras como los motivos "hélice-giro-hélice" y los "dedos de zinc". Esto es porque el tamaño de la hélice alfa (unos 12 Ångstroms de diámetro) encaja perfectamente en los surcos del ADN, permitiendo que las proteínas interactúen con él y cumplan funciones vitales.
Otros tipos de hélices en proteínas
Además de la hélice alfa, existen otras formas de hélices en las proteínas, aunque son mucho menos comunes:
- Hélice 310: Es parecida a la hélice alfa, pero tiene 3 aminoácidos por vuelta. Es más estirada y más estrecha.
- Hélice π: Esta hélice está más apretada y es más ancha que la hélice alfa, con 4.4 aminoácidos por vuelta.
La hélice alfa en el arte
Julian Voss-Andreae es un artista alemán que estudió física y escultura. Desde el año 2001, crea "esculturas de proteínas" inspiradas en las formas de estas moléculas, y la hélice alfa es una de sus favoritas. Ha hecho esculturas de hélices alfa con diferentes materiales, como bambú. En 2004, creó un monumento en honor a Linus Pauling, el científico que descubrió la hélice alfa. Esta escultura, de 3 metros de altura y color rojo brillante, está hecha de una gran viga de acero y se encuentra frente a la casa donde Pauling pasó su infancia en Portland, Oregón, en Estados Unidos.
Galería de imágenes
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Hélice alfa
Véase también
En inglés: Alpha helix Facts for Kids
- ADN
- Lámina beta
- hélice de colágeno
- Estructura primaria de las proteínas
- Estructura secundaria de las proteínas
- Estructura terciaria de las proteínas
